德国柏林洪堡大学、波茨坦大学以及瑞典于默奥大学和乌普萨拉大学的联合研究团队近日取得了一项重要突破。他们利用低温电镜技术，以前所未有的纳米级分辨率观察到了光合作用中关键蛋白结构——光系统 II（photosystem II）的原子结构。这一发现不仅增进了我们对光合作用过程的理解，也展示了现代生物技术在揭示生命奥秘方面的巨大潜力。

 

光系统 II 是光合作用的第一步发生的场所，它负责吸收光能并将其转化为驱动水分子分裂成氧、质子和电子的能量源。这项研究由 Rana Hussein 博士（柏林洪堡大学生物系）、Athina Zouni 教授（柏林洪堡大学）、Wolfgang Schröder 教授（于默奥大学）和 Johannes Messinger 教授（乌普萨拉大学）领导，相关研究成果于2024年6月21日发表在Science期刊上，论文标题为“Cryo–electron microscopy reveals hydrogen positions and water networks in photosystem II”。

 

研究人员通过低温电镜技术，成功观察到光系统 II 中氢的位置及其与其他原子的相互作用。这些相互作用对于光能驱动的反应至关重要，是光合作用将光能转化为化学能的关键步骤。Zouni教授表示：“这种细致的观察对于了解氧气进化生物如何将光能转化为化学能的过程至关重要，这一过程是地球上生命的基础。”

 

柏林洪堡大学的Holger Dobbek教授进一步解释说：“我们使用低温电镜以更高的分辨率显示光系统 II。这使我们能够检测到光系统 II 反应中心位点中几个氨基酸残基中的氢，从而提供了有关电子和质子传递的新信息。我们的研究揭示了一系列导致移动质体醌B（plastoquinone B）第二次质子化的事件，这深刻更新了我们对光合作用中电子传递链的理解。”

 

值得一提的是，这项研究中使用的低温电镜技术不仅限于光合作用领域。Hussein博士指出：“这种创新方法对于理解光合系统 II 至关重要，但它具有广泛的应用前景。它可用于研究多种蛋白，以便揭示与氢相关的机制。这将在生物和化学研究的多个领域实现突破。”

 

在低温电镜中，蛋白复合物在几分之一秒内被冷却到极低的温度，最低可达-260°C。这种极速冷冻可以防止冰晶的形成，使分子保持其自然形态，为研究人员提供了观察其原子结构的独特机会。

 

展望未来，对氢在光合作用中的可视化观察可能有助于理解其他基本的生化反应，如酶的机制、蛋白-配体相互作用或膜蛋白的动力学。这一突破性的研究不仅为光合作用的研究开辟了新的道路，也为其他生物和化学领域的研究提供了新的视角和工具。